Yu-Ting Huang, Hui-Fen Liao, Shun-Li Wang e Shan-Yang Lin
Numerosos inibidores potenciais para prevenção da formação de produtos finais de glicação avançada (AGEs) foram extensivamente investigados por suas características in vitro e in vivo, mas levaria muito tempo para estudar. No presente estudo, um sistema combinado exclusivo de infravermelho por transformada térmica de Fourier (FTIR) como um método acelerado foi tentado para determinar simultaneamente as mudanças conformacionais dependentes de temperatura da albumina sérica humana (HSA) na mistura HSA-ribose e examinar o início da transformação estrutural de α-hélice para estruturas de folha β com ou sem inibidores de AGEs usados. Os resultados presentes indicam claramente que o HSA nativo teve uma temperatura de início a 96 °C para a transição estrutural irreversível induzida termicamente de α-hélices para folhas β, enquanto a mistura HSA-ribose exibiu sua temperatura de início perto de 78 °C devido à ocorrência precoce da glicação. No entanto, a temperatura de início da transição da hélice α para a folha β foi gradualmente alterada de 78 °C para 96 °C aumentando a quantidade de diclofenaco de sódio ou inositol, que foi próxima à temperatura de início da HSA nativa. Isso implica que a transição induzida termicamente da hélice α para a folha β para HSA na mistura HSA-ribose foi efetivamente prevenida após a adição de sódio ou inositol. O presente estudo também sugere que esta técnica de FTIR térmico não apenas acelera rapidamente as mudanças conformacionais da mistura HSA-ribose, mas também detecta diretamente a temperatura de início da transição da hélice α para a folha β em tempo real. Este sistema combinado de FTIR térmico exclusivo pode ser uma ferramenta útil para rastrear e avaliar rapidamente as mudanças conformacionais induzidas pela glicação de proteínas em um processo de uma etapa.