Kathryn R Stein, Bennett J Giardina, Hui-Ling Chiang *
A secreção de proteínas é um processo fundamental em todas as células vivas. As proteínas que contêm o sinal ER são secretadas pela via clássica, enquanto as proteínas sem a sequência ER são secretadas pela via não clássica. Evidências recentes indicam que um grande número de proteínas sem sinal, incluindo enzimas metabólicas, fatores de transcrição, fatores de tradução, proteínas de choque térmico e proteínas antioxidantes, são segregadas por uma variedade de células que vão desde bactérias a humanas. Além disso, foi observada a secreção de enzimas gliconeogénicas em bactérias, fungos, parasitas e células de mamíferos. As enzimas gliconeogénicas são segregadas no periplasma quando a Saccharomyces cerevisiae é cultivada em ambiente com baixo teor de glicose. A distribuição das enzimas gliconeogénicas no periplasma/fração extracelular de Saccharomyces cerevisiae foi observada por imuno-TEM, confirmada com protocolo de extração e identificada num estudo proteómico de larga escala. É expectável que existam outras proteínas que não possuem a sequência sinal ER e utilizam a via não clássica para serem secretadas. De facto, foram identificadas 92 proteínas que estavam presentes na fracção extracelular utilizando proteómica e mais de 95% das proteínas não possuem a sequência ER. Assim, a via não clássica é a principal via de secreção proteica em Saccharomyces cerevisiae. Este artigo de revisão centra-se na utilização de múltiplas técnicas, incluindo imuno-TEM, um protocolo de extração e proteómica para identificar proteínas que estão presentes na fração extracelular em Saccharomyces cerevisiae, e comparar o conjunto de dados produzido em levedura com outros estudos secretómicos realizados num leque de organismos, desde bactérias a células humanas. As proteínas comuns incluem enzimas metabólicas, proteínas de choque térmico, proteínas antioxidantes e fatores de tradução. Assim sendo, a secreção destas proteínas é amplamente observada entre espécies.