Journal of Data Mining in Genomics & Proteomics

Abstrato

Caracterização estrutural do domínio de ligação ao FAD da CglE, uma suposta desidrolipoamida desidrogenase em E. coli K1 meningítica

Yi-Ming Wang e Hong Cao

Caracterizar as características estruturais do domínio de ligação ao FAD da CglE de E. coli K1, uma desidrolipoamida desidrogenase (DLDH) por modelação de homologia. A semelhança de sequência dos resíduos N-terminais 1-70 com a subunidade α do domínio de ligação a FAD de CglE de E. coli K1 e outros DLDHs forneceu uma base para o desenho do domínio de ligação a FAD de CglE. Como resultado de não se ter encontrado nenhum modelo único satisfeito para a modelação de homologia para o CglE, foram obtidos dois modelos (código PDB 2q7vA e 1jehA) por um procedimento de modelação de homologia on-line para a modelação de vários modelos. Para a obtenção de uma proteína alvo de elevada qualidade, foi utilizado um software de bioinformática computacional Accelrys Discovery Studio client 2.5 e vários servidores online automatizados. Devido à identidade relativamente baixa dos alinhamentos, foram tidos em conta dois modelos na tentativa de melhorar o modelo de homologia. A qualidade do modelo refinado foi avaliada com base em aspetos geométricos e energéticos, incluindo simulações MD, minimizações de energia, Gráfico de Ramachandran e outras medições.