YoungJun Ju, Ming Fu, Lingyun Wu e Guangdong Yang
O H2S interage com o grupo tiol livre nos resíduos ativos de cisteína das proteínas alvo e forma uma porção hidropersulfeto (-SSH), denominada S-sulfidratação, que é semelhante à regulação do óxido nítrico (NO) da proteína pela S-nitrosilação. A sulfidratação da proteína S é agora proposta para mediar a maioria das bioatividades do H2S em várias funções celulares. Vários métodos foram desenvolvidos para a deteção de S-nitrosilação e S-sulfidratação. O reconhecimento seletivo do hidropersulfeto (SSH) é o principal alvo para a deteção da S-sulfidratação. A sulfidratação da proteína S pode ser detetada pelo ensaio de troca de biotina, que é desenvolvido e modificado com base nas abordagens de deteção para a nitrosilação da proteína S. Aqui destacamos as diferentes ferramentas para a deteção de S-sulfidratação e S-nitrosilação de proteínas , e fornecemos estratégias para o desenvolvimento de novos métodos para localizar os resíduos de cisteína modificados.