Jornal de tecnologia microbiana e bioquímica

Abstrato

Fermentação em Estado Sólido de Resíduos Agroindustriais para a Produção de Glucoamilase a partir de Fungos Endofíticos Penicillium javanicum de Solanum tuberosum L.

Mervat Morsy Abbas Ahmed El-Gendy* e Nourah Hassan Alzahrani

A produção de glucoamilase foi avaliada sob fermentação em estado sólido de resíduos agroindustriais, incluindo casca de amendoim, sabugo de milho, palha de milho, bagaço de cana-de-açúcar, palha de trigo, palha de trigo e palha de arroz como substratos renováveis ​​e baratos por diferentes 14 espécies de fungos endofíticos. Entre estes, o fungo endofítico Penicillium javanicum obtido a partir da raiz de Solanum tuberosum L. apresentou o máximo rendimento em glucoamilase utilizando casca de amendoim como substrato sólido (289,23 ± 0,80 U/gds). Sob os parâmetros de produção otimizados no processo de fermentação em estado sólido (frasco Erlenmeyer de 250 mL contendo 20 gramas de casca de amendoim suplementada com 30% de resíduos de soja como forma barata e ecológica de produção de enzimas peneirada a 1 mm, humedecida até 55% de teor de humidade inicial com batata água residual de processo, pH 5,0, inóculo intenso 2 × 108 esporos e incubado a 30°C durante 5 dias de período de fermentação), ocorreu um aumento de quatro vezes (4, 19 vezes) na produção de glucoamilase. No nosso estudo houve uma forte relação entre a secreção enzimática e a trofofase. A enzima purificada exibiu atividade específica 81,60 e 237,24 U/mg com uma recuperação enzimática igual a 51,11 e 22,14% e purificação vezes 2,2 e 6,39 vezes após precipitação com (NH4)2SO4 e fracionamento em gel em sephadex G-100, respetivamente com atividade máxima a 40-50°C e pH 5 e foi estável e reteve 100% da sua atividade a temperaturas até 60°C juntamente com pH 5–7. A enzima não era uma metaloenzima devido ao EDTA e o EGTA a 50 mM não teve qualquer efeito na atividade da glucoamilase, mas foi considerada uma serina-protease por ter perdido 68 e 92% da sua atividade no inibidor da serina-protease fluoreto de parametilsulfonil (PMSF) em 10 e 50 mM, respetivamente.