Petkar Medha B, Dr.
A superóxido dismutase (SOD), que desempenha um papel muito importante na proteção dos organismos contra a toxicidade do oxigénio, tem importância terapêutica. Foi purificado a partir de E. coli isolada de esgotos e caracterizado. As células eucarióticas também produzem SOD, mas a cultura e a manutenção das células eucarióticas para a produção de SOD são dispendiosas e também difíceis. Utilizando células procarióticas, ou seja, bactérias, o custo de produção pode ser reduzido. Uma fonte bacteriana rica foi identificada. A membrana bacteriana foi rompida na presença de lisozima e esfera de vidro. Após precipitação com sulfato de amónio, a solução contendo SOD foi aplicada em colunas de gel DEAE-celulose e, de seguida, em colunas de gel Sephadex G-75. A SOD foi purificada 63,91 vezes com uma atividade específica de 3835U/mg. O peso molecular foi estimado em 35,713 kDa pelo gel SDSPAGE. A atividade máxima da SOD foi observada entre pH 7,0 a 7,5 na gama de temperaturas de 37 a 50ºC. Esta enzima tem uma estabilidade térmica razoável. A enzima foi considerada estável na presença de apenas 1% de sal. A atividade encontrada foi gradualmente reduzida em aproximadamente 50% em concentrações mais elevadas. Foi totalmente inativado acima de 9% de concentração de sal.