Jornal de tecnologia microbiana e bioquímica

Abstrato

Expressão de proteínas através do Chaperone Molecular ClpL

Hyog Young Kwon, Sang-Sang Park, Mohammad Farid Zia e Dong-Kwon Rhee

A expressão proteica utilizando sistemas bacterianos tem avançado substancialmente nas últimas décadas, mas a Escherichia coli é ainda o hospedeiro de expressão mais comummente utilizado, apesar dos problemas relacionados com a solubilidade proteica. Várias soluções, tais como diferentes estirpes hospedeiras, diferentes vetores e incubação com co-chaperonas, foram desenvolvidas para minimizar a agregação proteica e garantir a produção de proteínas de elevada qualidade. Aqui, revimos métodos comummente utilizados para aumentar a solubilidade proteica, com foco na família Clp/Hsp100 e no ClpL pneumocócico, um novo membro da família Clp/Hsp100 que é altamente induzido em Streptococcus pneumoniae durante o choque térmico. Ao contrário do sistema DnaK, que requer um sistema co-chaperona adicional para restabelecer a conformação natural das proteínas alvo desnaturadas, o ClpL pneumocócico é capaz de desagregar proteínas desnaturadas de forma independente, sem necessitar de um sistema co-chaperona. Consequentemente, o ClpL poderá ser um sistema acompanhante útil para solubilizar proteínas estranhas durante a sobreexpressão proteica.