Bioquímica e Bioquímica Analítica

Abstrato

Nova função fisiológica dos acompanhantes, facilitando a reconstituição das apoenzimas

Boris I Kurganov e Natália A Chebotareva

Um dos ramos importantes da bioquímica e da biologia molecular modernas é a investigação da estrutura e função das chaperonas moleculares. A principal função da família de chaperonas moleculares denominadas pequenas proteínas de choque térmico (sHsps) é a supressão da agregação de espécies proteicas não nativas formadas em condições de stress ou durante o enovelamento das cadeias polipeptídicas recém-sintetizadas [1-3]. A baixa massa molecular dos monómeros (de 12 a 43 kDa) e a tendência para formar grandes oligómeros com elevadas massas moleculares até 1000 kDa são típicas desta família de proteínas [4-14]. A presença de um domínio conservador de α-cristalina na estrutura da sHsp parece ser importante para a formação de dímeros estáveis, enquanto que extremidades variáveis ​​N e C-terminais parecem participar na formação de grandes oligómeros [2-4,7]. Supõe-se que a polidispersividade e a dinâmica da estrutura quaternária desempenham um papel importante na função das chaperonas celulares sHsp [2,12]. Os sHsps não conseguem proporcionar o enovelamento da cadeia polipeptídica; no entanto, formam complexos com proteínas não nativas e podem transferir estas últimas para chaperonas dependentes de ATP que auxiliam o enovelamento proteico ou proteossoma, onde ocorre a degradação proteolítica das proteínas desdobradas [15-19]