Jornal de tecnologia microbiana e bioquímica

Abstrato

Isolamento e purificação de L-asparaginase de alta eficiência por eletroforese SDS PAGE preparativa quantitativa de eluição contínua

Senthil Kumar M e Selvam K

Uma L-asparaginase extracelular única, isenta de glutaminase, de novos Actinomicetos marinhos foi isolada até se obter uma homogeneidade notável em resíduos agroindustriais. A eletroforese SDS PAGE de eluição contínua preparativa quantitativa é um método de alta resolução para o isolamento preparativo de L-Asparaginase em amostras biológicas. A enzima foi purificada 248,68 vezes e apresentou uma atividade específica final de 5.035,28 UI/mg com um rendimento de 80,71%. A enzima homotetrâmero tem uma massa molecular de 133,25 kDa e um ponto isoeléctrico de aproximadamente 5,4. - 1 respectivamente. A estratégia de sequenciação de novo aqui apresentada fornece um meio rápido e fiável para identificar proteínas em Streptomyces radiopugnans MS1. A L-asparaginase purificada não possui atividade glutaminase, o que pode diminuir a margem de efeitos secundários durante o itinerário da terapêutica antimaligna.