Jornal de tecnologia microbiana e bioquímica

Abstrato

Monitorização in situ por espectroscopia Raman da conformação da lisozima durante a cristalização induzida por "Nanomodelo"

Claudio Nicolini, Luca Belmonte, George Maksimov, Nadezda Brazhe e Eugenia Pechkova

Utilizando espectroscopia Raman e lisozima, esta última como proteína modelo, investigámos as diferenças na conformação da proteína antes e depois da nucleação e crescimento do cristal induzido por nanomodelo LB. Verificou-se que a principal diferença na conformação da lisozima está associada à maior quantidade de ligações SS na lisozima dos cristais LB, provavelmente na extremidade C da proteína, resultando na maior rigidez das moléculas de lisozima e do cristal LB no seu todo. O crescimento do tamanho do cristal LB ao longo do tempo é também acompanhado pela formação de ligações SS. A estrutura atómica, determinada por difracção de raios X, correlaciona os resultados da espectroscopia Raman que confirmam que as principais diferenças entre os cristais LB e os clássicos estão em termos do ambiente das moléculas de água anteriormente associadas ao aumento da estabilidade de radiação dos cristais LB .