Yeong Yik Sung e Thomas H MacRae
Quatro famílias de proteínas de choque térmico (Hsps), incluindo as pequenas proteínas de choque térmico (sHsps), Hsp70, Hsp90 e Hsp60, são sintetizadas sob condições fisiológicas normais e em resposta ao estresse. As sHsps protegem as proteínas da desnaturação irreversível independentemente do ATP. As Hsps restantes responsivas ao ATP dobram proteínas nascentes, protegem as proteínas da desnaturação irreversível durante o estresse e auxiliam no redobramento das proteínas. Várias observações indicam que as Hsps contribuem para a resistência a doenças em organismos aquáticos, a primeira sendo que essas proteínas são produzidas em peixes, crustáceos e bivalves após infecção com patógenos virais e bacterianos. A indução da síntese de Hsp por choque térmico e incubação com produtos químicos como Pro-Tex® aumenta a resistência a patógenos , assim como a administração de Hsps exógenas a organismos hospedeiros. A extensão do acúmulo de Hsp e o aumento da tolerância a doenças são geralmente correlacionados entre si. As Hsps não apenas protegem contra patógenos ao funcionarem como chaperonas moleculares, mas acredita-se que elas mediam respostas imunes inatas humorais e celulares. A Hsp70 é altamente imunogênica e serve como um ligante para receptores Toll-like. As Hsps provocam a produção de citocinas e entregam peptídeos para células apresentadoras de antígenos por meio de complexos de histocompatibilidade principais (MHC). Vacinas foram produzidas para uso em aquicultura empregando Hsps, sozinhas ou fundidas a antígenos obtidos de patógenos. As Hsps oferecem várias vantagens sobre os métodos atuais para o tratamento de doenças em organismos comercialmente importantes e estão sendo cada vez mais exploradas à medida que seus papéis no chaperoning de proteínas e na modulação imunológica são mais bem compreendidos.