Mohammad A Rashid, Rabino Sikder Nahidul Islam, Tania Sultana, Md. Zamil Sultan e Md. Zakir Sultan
A capacidade de ligação de um medicamento antipsicótico, olanzapina, com albumina sérica bovina (BSA) foi estudada. O experimento foi projetado para investigar a interação entre olanzapina e BSA usando espectroscopia de fluorescência em diferentes temperaturas (298 K e 308 K). A constante de extinção de fluorescência foi determinada a partir da equação de Stern-Volmer. A equação de Van't Hoff foi usada para determinar os parâmetros termodinâmicos, como energia livre (ΔG), entalpia (ΔH) e entropia (ΔS). Uma forte extinção foi observada no espectro de fluorescência. A análise quantitativa revelou que a olanzapina se ligou à BSA por meio de uma extinção dinâmica por meio de interações hidrofóbicas, onde a constante de ligação Kb a 280 nm foi de 10,28x104 μM-1 e 10,739x104 μM-1 a 298 e 308 K, enquanto foi de 19,31x104 μM-1 e 18,923x104 μM-1 quando o estudo foi conduzido a 293 nm, respectivamente. O número de moléculas de olanzapina ligadas por proteína BSA foi de ~0,5 em ambas as temperaturas. O valor de Kb em diferentes temperaturas sugeriu que a estabilidade do complexo BSA-olanzapina aumentou com o aumento da temperatura a 280 nm, mas o efeito reverso foi observado no comprimento de onda de excitação de 293 nm. ΔHo e ΔSo positivos foram as características distintivas que nos permitiram sugerir que a interação era principalmente de natureza hidrofóbica.