Bioquímica e Bioquímica Analítica

Abstrato

Equação de estado para a ligação de O 2 pela hemoglobina em glóbulos vermelhos humanos

Francis Knowles*, Douglas Magde

Os dados de ligação de equilíbrio de O ₂ da hemoglobina no sangue total em condições padrão foram ajustados a uma equação de estado composta por três quantidades desconhecidas: K _α , a constante de equilíbrio para a ligação de O ₂ por cadeias α equivalentes de baixa afinidade; K _Δ , uma constante de equilíbrio adimensional que descreve a mudança entre as estruturas de hemoglobina de baixa e alta afinidade, o estado ^T e o estado ^R ; K _β , a constante de equilíbrio para a ligação de O ₂ por cadeias β equivalentes de alta afinidade. Os valores das quantidades desconhecidas a pH 7,4 e 37°C são: K _α =15.090 L/mol; KΔ =0,0260 _; Kβ =393.900 _L /mol. Um gráfico dos valores previstos versus os valores observados de saturação fracionada, F, é linear: F _PRE =0,9998 F _OBS =0,0005, R ² =0,9997. A equação de estado de Perutz/Adair é definida como tal na medida em que todos os aspetos do estereoquímico são impostos ao modelo de ligação sequencial anterior de Adair. A equação de estado de Perutz/Adair é geral, descrevendo: (i) a curva de ligação de equilíbrio do CO do sangue total em condições padrão, K _α =4,27 × 10 ⁶ L/mol, K _Δ =0,05741 e K _β =99,1 × 10 ⁶ L/mol; (ii) a curva de ligação de equilíbrio de O _{2 da hemoglobina purificada em NaCl 0,100 M, BisTris 0,050 M, pH 7, 20°C, K α} =5,34 × 10 ⁴ L/mol, K _Δ =0,03252 e K _β =1,81 × 10 ⁶ L/mol.