Jornal de tecnologia microbiana e bioquímica

Abstrato

Docking de polianilina com D-aminoácido oxidase de Rhodosporidium toruloides e rim de porco - uma visão sobre o mecanismo de ligação para imobilização em suportes de polianilina

Susmita Singh e Alak K Buragohain

A interação da Polianilina (PAni) com a Rhodosporidium toruloides D-aminoácido oxidase (RtDaao) e o rim de porco D-aao (PkDaao) foi estudada por abordagem bioinformática. A interação do PAni com o RtDaao não interfere com a ligação do substrato e, por isso, a atividade da D-aminoácido oxidase (D-aao) não é afetada pelo ligante. A cavidade do sítio activo do rim de porco D-aao (PkDaao) é composta pelos resíduos Leu 51, Tyr 224, Tyr 228, Arg 283 e Gly 313. PAni interage com Leu 51 e Thr 317 da cadeia G do PkDaao com energia de interacção de -2,5 e -1,09 kcal/mol respectivamente. O D-aao foi imobilizado em esferas de alginato de sódio PAni utilizando glutaraldeído como agente de reticulação. 1g das esferas PAni-alginato de sódio D-aao continha 0,093 ml ou 0,385 U da enzima D-aao. O rendimento de atividade (AY) foi calculado como 18,92%, tal como determinado pelo método de deteção do piruvato, enquanto o AY foi calculado como 17,3%, tal como determinado pelo método o-PDA do ensaio D-aao das esferas. As esferas PAni-alginato de sódio D-aao foram caracterizadas por espectroscopia de infravermelhos com transformada de Fourier (FTIR), difração de raios X (XRD), difração de raios X por dispersão de energia (EDX), análise termogravimétrica (TGA) e análise por microscopia eletrónica de varrimento.