Jornal de Ciências Clínicas e Médicas

Abstrato

Uma Visão Geral do Significado Biomédico da Alfa1-Antitripsina

Faupel Marco

Proteases (também conhecidas como Proteinases ou Peptidases) são hidrolases que quebram proteínas em peptídeos e aminoácidos menores. Elas são um tipo de enzima que desempenha um papel crucial em aplicações biológicas e comerciais. Serina proteases, proteases aspárticas, cisteína proteases, treonina proteases, glutamato proteases e metaloproteases são os seis tipos de proteases. Os humanos têm entre 500 e 600 proteases distintas, a maioria das quais são serina, cisteína e metaloproteases. O controle da atividade da protease nos tecidos é necessário para que a homeostase seja mantida. Quando presentes em grandes concentrações, elas têm o potencial de serem prejudiciais. Para evitar a quebra de proteínas do tecido conjuntivo, como elastina, colágeno e proteoglicanos, elas são estritamente reguladas na área extracelular e percelular. Expressão/secreção regulada, ativação de precursores inativos ou zimogênios de proteases e destruição de enzimas maduras são tipicamente usadas para fornecer o grau mais básico de controle. Inibidores de proteína endógenos inibem sua ação protolítica, que é um segundo nível de regulação. Fermi e Pernossi descobriram a ação inibitória da proteinase do plasma humano em 1894. Shultz descobriu o principal inibidor da atividade proteolítica em 1955 e o denominou alfa1-antitripsina (1-AT) por sua capacidade de inibir a tripsina.