Bioquímica e Bioquímica Analítica

Abstrato

Estrutura Alostérica da Hemoglobina Humana Livre de Efectores

Francisco Knowles

A afinidade pelo O2 _da hemoglobina humana, livre de moléculas E, foi medida em Bis-Tris 0,050 M, pH 7,0 com HCl, 20°C. Um gráfico de Hill dos dados de ligação em equilíbrio de O ₂ revela uma inclinação inicial de 2 e não demonstra uma inflexão ascendente. Quatro reações de ligação ao O ₂ são responsáveis ​​por estes resultados. A estrutura da hemoglobina tetramérica num eletrólito de suporte livre de E pode ser descrita como duas subunidades diméricas cooperativas: ( ^T,1 α, ^R,2 β) e ( ^T,2 α, ^R,1 β). As subunidades da Hb ₄ humana são as cadeias α e β. No interior do tetrâmero de hemoglobina: (i) As inclusões entre parênteses descrevem a composição das subunidades diméricas cooperativas; (ii) Os sobrescritos no canto superior esquerdo identificam a posição da subunidade no tetrâmero e o estado conformacional; R para o estado de alta afinidade e T para o estado de baixa afinidade. As constantes de equilíbrio destes quatro passos estão relacionadas com as constantes intrínsecas de ligação ao O ₂ para as cadeias α e β, K _α e K _β , respectivamente, por factores estatísticos: A equação de estado contém estas quatro quantidades desconhecidas.